نتایج جستجو

8090

نتیجه یافت شد

مرتبط ترین ها

اعمال فیلتر

به روزترین ها

اعمال فیلتر

پربازدید ترین ها

اعمال فیلتر

پر دانلودترین‌ها

اعمال فیلتر

پر استنادترین‌ها

اعمال فیلتر

تعداد صفحات

809

انتقال به صفحه



فیلترها/جستجو در نتایج    

فیلترها

سال

بانک‌ها



گروه تخصصی











متن کامل


مرکز اطلاعات علمی SID1
مرکز اطلاعات علمی SID
اسکوپوس
مرکز اطلاعات علمی SID
ریسرچگیت
strs
نویسندگان: 

IZADIFAR IDA | KARBALAEI HEIDARI HAMID REZA

اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2014
  • دوره: 

    3
  • شماره: 

    SUPPL. (1)
  • صفحات: 

    169-169
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    11580
  • دانلود: 

    9450
چکیده: 

Organic solvent-tolerant bacteria are a novel and unique group of extremophilic microorganisms that can thrive in many harsh conditions. These bacteria are being explored for their potential in industrial applications, since their biocatalysis contents might be active in the presence of very high concentrations of organic solvents. In the present work, a screening programme was designed to isolate a novel methanol-tolerant bacterium. Among several different isolated bacteria, strain IE-93 was chosen as a best producer of lipase in the presence of 5% methanol. Phylogenetic characterization using 16S rDNA nucleotide sequence confirmed that the strain can be placed in Stenotrophomonas genus and tentatively named Stenotrophomonas sp. strain IE-93. The secreted lipase was purified by combination of amicon concentration, Q-Sepharose and Sephacryl S-200 column chromatography. The purified enzyme showed homogeneity on SDS-PAGE with apparent molecular mass of 60 kDa. The optimum pH and temperature for the enzyme were 8.0 and 35 oC respectively. The hydrolytic activity on various substrates (C4, C8, and C18 acyl chain) revealed that the purified enzyme has the highest priority for long acyl chains. Survey on lipolytic activity of the enzyme in the presence of various concentration of methanol (from 10% to 50%) showed its reasonable stability and more than 77% of initial activity was retained after 1 h incubation in 40% methanol. In overall, long alkyl chain substrate specificity and convenience stability in the presence of methanol suggest that the isolated lipase has biotechnological applications especially in low water content reactions and biodiesel production.

آمار یکساله:  

بازدید 11580

دانلود 9450 استناد 0 مرجع 0
نویسندگان: 

ABDOLLAHI M. | KARBALAEI HEIDARI H.R.

اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2014
  • دوره: 

    38
  • شماره: 

    A3
  • صفحات: 

    221-229
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    13538
  • دانلود: 

    14190
چکیده: 

Using enrichment procedures, 45 organic solvent-tolerant lipase producer bacterial strains were screened from areas contaminated by oil and organic solvents. Among the strains, 15 isolates exhibited extreme stability toward organic solvents and high lipolytic activity. The NEB-1 isolate which was later identified as Pseudomonas sp. strain NEB-1 by biochemical tests and 16S rDNA gene sequence analysis was selected based on extremely high tolerance to organic solvents and maximum lipase production. Biochemical studies revealed that the crude lipase was stable at temperatures between 20 oC and 60 oC and pH ranges of 4 to 11 for 1 h. Optimum pH and temperature of the enzyme were revealed to be 9.5 and 70 oC, respectively. The crude lipase showed remarkable tolerance in presence of different organic solvents with a broad range of hydrophobicity characteristics. The solvent stable lipase showed an attractive potency for application in biocatalysis in non-aqueous systems and biodiesel production.

آمار یکساله:  

بازدید 13538

دانلود 14190 استناد 0 مرجع 0
اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    1391
  • دوره: 

    1
  • شماره: 

    2
  • صفحات: 

    37-47
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    115
  • دانلود: 

    31
چکیده: 

مقدمه: باکتری های مقاوم به حلال جزو گروه کمابیش جدیدی از باکتری های اکسترموفیل هستند که توانایی تولید پروتئازهایی مقاوم به حلال آلی را با کاربرد استفاده در بیوتکنولوژی صنعتی، برای تولید ترکیبات با ارزش دارند. از این رو، یافتن این باکتری ها به تازگی مورد توجه ویژه محققان قرار گرفته است.مواد و روش ها: در این تحقیق، از چشمه آب گرم گور، واقع در شهرستان جیرفت، نمونه برداری شد. نمونه ها در محیط حاوی سیکلوهگزان و تولوئن به مدت سه روز کشت داده شدند. غربال گری باکتری های مولد پروتئاز روی محیط جامد اختصاصی (Skim milk agar) SKM بر اساس قطر هاله، انجام شد. بهترین گونه باکتریایی توسط روش 16S rDNA شناسایی و میزان فعالیت پروتئازی در دماهای مختلف، اسیدیته و حلال های آلی بررسی شد.نتایج: نتایج حاصل از تطبیق توالی و درخت فیلوژنتیکی نشان دادند که گونه فوق، 97 درصد به گونه Bacillus niacini شباهت دارد. مطالعات آنزیمی نشان داد که این آنزیم در گستره دمایی 20 تا 90 درجه سانتی گراد فعالیت پروتئازی دارد که بیشترین آن در دمای 60 درجه سانتی گراد گزارش می شود. علاوه بر این، بیشترین فعالیت پروتئازی نیز در محدوده اسیدیته های 8 تا 9 و بیشترین پایداری در اسیدیته 9 گزارش می شود. بررسی فعالیت پروتئازی در حضور حلال های آلی متانول، تولوئن، DMF، ایزوپروپانول و سیکلوهگزان نشان می دهد که میزان فعالیت آنزیمی باقی مانده نسبت به نمونه فاقد حلال آلی بیش از 80 درصد است.بحث و نتیجه گیری: قابلیت های گرما دوست بودن، فعالیت در اسیدیته های قلیایی و پایداری در حضور حلال های آلی این پروتئاز اهمیت درخور توجهی برای استفاده در صنایع مختلف را دارد.

آمار یکساله:  

بازدید 115

دانلود 31 استناد 0 مرجع 0
گارگاه ها آموزشی
اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2008
  • دوره: 

    5
  • شماره: 

    2
  • صفحات: 

    238-243
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    20930
  • دانلود: 

    14111
چکیده: 

Chiral furyl substituted carbinols were prepared from the related carbonyl compounds and their enzymatic kinetic resolution was studied by using porcine pancreatic lipase (PPL) in transesterification reaction under solvent free condition. This study revealed that carbinols having one less bulky group on the chiral center are good substrates for PPL and the resolution proceeds with higher ee,s and less reaction time.

آمار یکساله:  

بازدید 20930

دانلود 14111 استناد 0 مرجع 0
نویسندگان: 

SAYYAR KAVARDI S.S. | ALEMZADEH I. | KAZEMI A.

اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2012
  • دوره: 

    25
  • شماره: 

    1 (TRANSACTIONS C: ASPECTS)
  • صفحات: 

    1-9
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    12872
  • دانلود: 

    20147
چکیده: 

Pseudomonas aeruginosa BBRC-10036 was used for lipase production. The organism secreted the enzyme extracellulary. In order to purify the enzyme, precipitation was carried out first, and then this lipase was purified by Ion Exchange Chromatography leading to 2.3-fold purification and 11.47% recovery. lipase from P.aeruginosa was entrapped into Ca-alginate gel beads and effect of independent variables such as alginate concentration (%w/v), CaCl2 concentration (M) and enzyme load (%v/v) on immobilization yield and activity of immobilized enzyme were investigated. Media optimization for immobilization of lipase was carried out by Response Surface Methodology. The optimum conditions were: sodium alginate concentration 2.5% (w/v), calcium chloride concentration 2.5 (M) and enzyme load 50% (v/v). Under these conditions, the highest immobilization yield and the optimum activity of immobilized enzyme obtained were 93.65% and 2.64 unit/g (IME), respectively.

آمار یکساله:  

بازدید 12872

دانلود 20147 استناد 0 مرجع 0
نشریه: 

زیست فناوری

اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    1398
  • دوره: 

    10
  • شماره: 

    3
  • صفحات: 

    351-361
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    105
  • دانلود: 

    20
چکیده: 

در این تحقیق تفکیک انانتیومرهای ایبوپروفن راسمیک توسط آنزیم لیپاز تثبیت شده Rhizomucor miehei lipase (RML) روی مشتقات سیلیکا و نانوذره متخلخل سیلیکا SBA-15 مورد مطالعه قرار گرفت. به این منظور و برای بهره مندی از مزایای دو روش جذب هیدروفوب و اتصال کوالانسی، تثبیت آنزیم RML روی بسترهای حاوی دو گروه عاملی متفاوت به صورت همزمان صورت پذیرفت. اصلاح شیمیایی بسترهای سیلیکا و نانوذرات حفره دار سیلیکاتی توسط دو عامل با نسبت های مختلف انجام شد؛ عامل اکتیل تری اتوکسی سیلان (OTES) به عنوان عامل هیدروفوب کننده و 3-گلایوکسی پروپیل-تری متوکسی سیلان (GPTMS) به منظور اتصال کووالانسی آنزیم RML انتخاب شد. نتایج به دست آمده نشان می دهد، مشتقات به دست آمده از آنزیم RML تثبیت شده روی بسترهای حاوی گروه عامل اکتیل، فعالیت ویژه ای در حدود 1/5 تا 2 برابر فعالیت ویژه آنزیم آزاد دارند. همچنین با افزایش تعداد گروه های اپوکسی، فعالیت مضاعف و میزان رهایش آنزیم کاهش یافت. مناسب ترین بستر، با توجه به بررسی فعالیت ویژه پس از تثبیت و رهایش آنزیم RML، مربوط به مشتق به دست آمده از بستری بود که گروه های عاملی اپوکسی و اکتیل را با نسبت یک به یک دارد. مشتق حاضر و همچنین مشتقات به دست آمده با جذب صرفاً هیدروفوب برای سنتز استرهای فرم S-پروفن مورد استفاده قرار گرفت. استریفیکاسیون در شرایط دمایی مختلف و مقادیر متفاوت بیوکاتالیست انجام شد. نتایج حاصل از این تحقیق نشان داد بهترین میزان تفکیک انانتیومر S-ایبوپروفن مربوط به بسترهای سیلیکا اکتیل اپوکسی 1/1 و SBA اکتیل-اپوکسی 1/1 در دمای محیط بود.

آمار یکساله:  

بازدید 105

دانلود 20 استناد 0 مرجع 0
strs
اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    1395
  • دوره: 

    0
  • شماره: 

    22
تعامل: 
  • بازدید: 

    60
  • دانلود: 

    14
چکیده: 

لطفا برای مشاهده چکیده به متن کامل (PDF) مراجعه فرمایید.

آمار یکساله:  

بازدید 60

دانلود 14
اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2015
  • دوره: 

    0
  • شماره: 

    16
تعامل: 
  • بازدید: 

    1155
  • دانلود: 

    0
چکیده: 

BACKGROUND AND AIM: lipase HAD VARIOUS APPLICATION IN OLEO CHEMICAL, PAPER, FOOD INDUSTRIAL, LEATHER, PHARMACY ETC, BUT lipase FROM EXTREMOPHILES HAS BEEN MANY APPLICATION. SUCH AS tolerant lipase IN DIFFERENT CONCENTRATION OF SALT, HIGH TEMPERATURE, ALKALINE CONDITION, HAVE UNIQUE INDUSTRIAL APPLICATION METHODS: THE DIFFERENT SAMPLE FROM HYPERSALIN SOIL IN ASHKEZAR WERE COLLECTED, AFTER SCREENING WITH PRODUCTION OF ORANGE FLUORESCENT IN RHODAMIN B AGAR, OPTIMIZATION OF ALKALINE lipase WAS PERFORMED. TO ASSAY ALKALINE lipase USE TITRIMETRIC METHODS AND COLORIMETRIC METHODS. ...

آمار یکساله:  

بازدید 1155

دانلود 0
نویسنده: 

HANDJANI F.

اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2014
  • دوره: 

    0
  • شماره: 

    17
تعامل: 
  • بازدید: 

    1575
  • دانلود: 

    0
چکیده: 

BACKGROUND: lipase (TRIACYLGLYCEROL HYDROLASE, EC 3.1.1.3) IS ONE OF THE MOST EXTENSIVELY USED ENZYMES THAT CATALYZED THE HYDROLYSIS OF TRIACYL-GLYCEROL TO GLYCEROL AND FATTY ACIDS IN OIL–WATER INTERFACE SYSTEMS [1, 2]. THEREFORE, IT WAS NECESSARY TO IMPROVE THE IMMOBILIZATION STABILITY [3]. IN THE PRESENT STUDIED FOCUSED TOWARDS THE IMMOBILIZATION AND FURTHER TO BE EMPLOYED FOR OLIVE OIL HYDROLYSIS.METHODS: THE ACTIVATION OF HYDROXYL GROUPS OF CLOISITE WAS ACHIEVED BY REACTION WITH TSCL. AFTERWARD; TOSYLATED CLOISITE WAS MODIFIED WITH 4-HYDROXY BENZALDEHYDE. FOR IMMOBILIZATION OF lipase, ACTIVATED CLOISITE CONTINUOUSLY STIRRING THE REACTION MEDIUM AND WAS EMPLOYED FOR OLIVE OIL HYDROLYSIS. THE HYDROLYSIS ACTIVITY FOR OLIVE OIL WAS MEASURED BY THE TITRIMETRIC METHOD WITH FEW MODIFICATIONS.RESULTS: IN THIS STUDY THE OPTIMUM PH FOR lipase ACTIVITY VARIES, WITH THE ENZYME SPECIES. IN OUR STUDY PH OPTIMUM ACTIVITY OF IMMOBILIZED lipaseS WAS 73%. BECAUSE ENZYMATIC ACTIVITY IS OBVIOUSLY TEMPERATURE DEPENDENT, THE CATALYTIC ACTIVITY OF IMMOBILIZED lipase WAS TESTED AT DIFFERENT TEMPERATURES (40-80OC), A MAXIMUM OF ACTIVITY WAS RECORDED AT 55OC.CONCLUSION: IN THE PRESENT STUDY, TOSYLATED CLOISITE WAS PREPARED BY MODIFICATION WITH 4-HYDROXY BENZALDEHYDE.

آمار یکساله:  

بازدید 1575

دانلود 0
اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2022
  • دوره: 

    26
  • شماره: 

    2
  • صفحات: 

    153-159
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    162
  • دانلود: 

    107
چکیده: 

Background: lipase enzymes are of great importance in various industries. Currently, extensive efforts have been focused on exploring new lipase producer microorganism as well as genetic and protein engineering of available lipases to improve their functional features. Methods: For screening lipase-producing lactobacilli, isolated strains were inoculated onto tributyrin agar plates. Molecular identification of lipaseproducing Lactobacilli was performed by sequencing the 16Sr DNA gene, and a phylogenetic tree was constructed. The LAF_RS05195 gene, encoding lipase protein in L. fermentum isolates, was identified using specific primers, amplified by PCR (918 bp) and cloned into the pET28a (+) vector. The recombinant proteins were expressed 2, 4, 6, and 12 hours after induction with IPTG and assessed using the SDS-PAGE. Enzymatic activity of the purified recombinant protein was measured at 410 nm in the presence of ρ NPA and ρ-NPP. Results: Among five identified native lipase-producing isolates, one isolate showed 98% similarity with Enterococcus species. The other four isolates indicated 98% similarity to L. fermentum. After purification steps with NiNTA column, a single protein band of about 34 kDa was detected on SDS-PAGE gel. The enzymatic activity of purified recombinant protein alongside ρ-NPA and ρ-NPP was measured to be 0. 6 U/ml and 0. 2 U/ml, respectively. Conclusion: In the present research, a novel lipase/esterase from L. fermentum was cloned and expressed. The novel lipase/esterase has the merit to be further studied due to its substrate specificity.

آمار یکساله:  

بازدید 162

دانلود 107 استناد 0 مرجع 0
litScript