نتایج جستجو

22078

نتیجه یافت شد

مرتبط ترین ها

اعمال فیلتر

به روزترین ها

اعمال فیلتر

پربازدید ترین ها

اعمال فیلتر

پر دانلودترین‌ها

اعمال فیلتر

پر استنادترین‌ها

اعمال فیلتر

تعداد صفحات

2208

انتقال به صفحه



فیلترها/جستجو در نتایج    

فیلترها

سال

بانک‌ها




گروه تخصصی











متن کامل


مرکز اطلاعات علمی SID1
مرکز اطلاعات علمی SID
اسکوپوس
مرکز اطلاعات علمی SID
ریسرچگیت
strs
اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    1391
  • دوره: 

    36
  • شماره: 

    1 (پیاپی 80)
  • صفحات: 

    13-22
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    85
  • دانلود: 

    20
چکیده: 

مقدمه: کوچکی فک پایین یکی از شایع ترین مال اکلوژن ها می باشد که طی دوران رشد توسط دستگاه های فانکشنال درمان می شود. هدف از این مطالعه ارزیابی تغییرات بافتی سر کندیل بعد از تزریق منفرد rBMP2 در ترکیب با دستگاه بایت جامپر (Bite jumper) در ناحیه مفصل گیجگاهی- فکی خرگوش بود.مواد و روش ها: هجده خرگوش سفید نیوزیلندی نر با سن 8 هفته به سه گروه تقسیم شدند: یک گروه به عنوان کنترل در نظر گرفته شد، در خرگوش های گروه دوم، تزریق rBMP2 و در گروه سوم تزریق نرمال سالین در ناحیه کندیل انجام شد. در دو گروه آخر دستگاه بایت جامپر قرار داده شد. بعد از 8 هفته از شروع درمان با این دستگاه، در گروه دوم مخلوطی از 12.5 mgr پودر rBMP2 و 2.5 cc نرمال سالین و در گروه سوم صرفا 2.5 cc نرمال سالین در ناحیه مفصل گیجگاهی- فکی تزریق گردید. بعد از 16 هفته از شروع درمان، حیوانات قربانی شده و بررسی بافتی مفاصل صورت گرفت.یافته ها: در نمای هیستوپاتولوژی، افزایش سلول های غضروفی و حداکثر ضخامت بافت غضروفی سر کندیل در گروه rBMP2 بیشتر از دو گروه دیگر بود (به شکل افزایش هیپرپلازی غضروف). کم ترین میزان دفورمیتی دیسک در گروه کنترل بود و گروه rBMP2 میزان دفورمیتی دیسک کمتری نسبت به گروه نرمال سالین نشان داد.نتیجه گیری: rBMP2 سبب افزایش فعالیت رشدی غضروف به صورت افزایش هیپرپلازی غضروف سر کندیل در خرگوش می شود.

آمار یکساله:  

بازدید 85

دانلود 20 استناد 0 مرجع 0
اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2008
  • دوره: 

    3
  • شماره: 

    4
  • صفحات: 

    179-183
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    25303
  • دانلود: 

    14240
چکیده: 

Background: Streptokinase (SK) is most widely used for treatment of myocardial infarction, however, it is the most expensive thrombolytic agent. A major drawback to SK use is the widespread presence of anti–streptokinase antibodies (Abs). These Abs cause allergic reactions and neutralize streptokinase therapeutic effects.Materials and methods: To produce an engineered variant of streptokinase being functional and less antigenic than the native molecule, we cloned and expressed streptokinase mutant gene lacking the C-terminal 42 amino acids. recombinant protein was confirmed by western blot analysis with anti T7 monoclonal antibodies.Results: pGEMEX-1 expression vector contains T7 gene 10 protein as fusion protein immediately downstream of T7 promoter and before multiple cloning site, streptokinase mutant gene was cloned after fusion protein.Conclusion: We cloned and expressed mutant streptokinase gene, lacking the C-terminal 42 amino acids. If mut-C42 activity was less affected by neutralizing antibodies compared with native streptokinase, this engineered variant could be a preferred alternative to native streptokinase for thrombolytic therapy.

آمار یکساله:  

بازدید 25303

دانلود 14240 استناد 0 مرجع 0
اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2015
  • دوره: 

    0
  • شماره: 

    1
تعامل: 
  • بازدید: 

    1680
  • دانلود: 

    0
چکیده: 

INTRODUCTION: VIRB12 protein ENCODES AN ESSENTIAL PART OF TYPE IV SECRETION SYSTEM (T4SS). THE VIRB12 GENE WAS FOUND TO ENCODE 17-KDA proteinS THAT LOCATED ON BRUCELLA SURFACE. THIS protein IS ONE OF THE ANTIGENIC COMPONENTS OF BRUCELLA. ...

آمار یکساله:  

بازدید 1680

دانلود 0
گارگاه ها آموزشی
نشریه: 

ژنتیک نوین

اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    1393
  • دوره: 

    9
  • شماره: 

    4 (پیاپی 39)
  • صفحات: 

    493-500
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    162
  • دانلود: 

    101
چکیده: 

لطفا برای مشاهده چکیده به متن کامل (PDF) مراجعه فرمایید.

آمار یکساله:  

بازدید 162

دانلود 101 استناد 0 مرجع 0
نویسندگان: 

EITMAN M. | ALTMAN E.

نشریه: 

TRENDS IN BIOTECHNOLOGY

اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2006
  • دوره: 

    24
  • شماره: 

    11
  • صفحات: 

    530-530
تعامل: 
  • استنادات: 

    315
  • بازدید: 

    5363
  • دانلود: 

    9195
کلیدواژه: 
چکیده: 

آمار یکساله:  

بازدید 5363

دانلود 9195 استناد 315 مرجع 0
اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2009
  • دوره: 

    10
  • شماره: 

    3 (40)
  • صفحات: 

    193-198
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    11948
  • دانلود: 

    6216
چکیده: 

Introduction: Production of antibodies against specific proteins of testis germ cells is of great significance for the investigation of processes involved in spermatogenesis, study of infertility problems and determination of the probable role of these proteins as cancer-testis antigens. Murine Testis Specific recombinant protein 101 (mTEX101) is a 38kDa, GPI-anchored protein which is expressed in testis germ cells of adult mice but it seems to be absent in other tissues. The structure and function of mTEX101 is not completely understood yet, but it is speculated that it may transducer biochemical signals into the cytoplasm since mTEX101 does not have an intracellular domain but the precise mechanisms are still ambiguous.Materials and Methods: RNA was extracted from three adult mice testis. The RNA was used in RT-PCR, employing a pair of specific primers for mTEX101 ORF region. TA-cloning technique was performed by the insertion of mTEX101 into a pGEM-T Easy Vector, followed by its sub cloning into a His-tagged expression vector, pET-28a (+). The recombinant mTEX101 was then produced by transfection of the expression vector into BL 21 (DE3) E. coli strain. Results: A recombinant protein, weighing 27kDa, was produced upon IPT Ginduction of the bacterial host. The presence of mTEX101 protein was detected through Western blot analysis by anti-mTEX101 peptide antibodies. Conclusion: We produced mTEX101 recombinant protein that could be used for the production of mono and polyclonal antibodies.

آمار یکساله:  

بازدید 11948

دانلود 6216 استناد 0 مرجع 0
strs
نشریه: 

CELL JOURNAL (YAKHTEH)

اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2009
  • دوره: 

    11
  • شماره: 

    SUPPL. 1
  • صفحات: 

    110-110
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    8910
  • دانلود: 

    9195
چکیده: 

Objective: With considering about our extended information in genome sequence field which gathered in genome data banks nowadays discovering the genes function and their products still unclear that’s why study in this area sensed. Proteomics researches are one of the powerful tools for reach to this knowledge.Materials and Methods: In our study at first we prepare competent cells from Escherichia coli species named BL21 for expressing recombinant protein, then in several stages, essential condition for processing recombinant protein, of this sort; change in culture temperature, induction time and concentration of IPTG for protein expression, time and number of sonication pulses for breaks in bacterial membrane and releasing cytosolic contents,at least change in kind and concentration of detergents for eliminate membrane debris were adjusted. All of the results step by step classified and optimized.Results: The optimized concentration of IPTG was 0.1 mM. There was not any significant difference between the used detergents as both of them had the same effect on permeabilization of the bacterial membranes. Finally we detected the recombinant GST-PEP by SDS page analysis with both of Commasie Brilliant Blue staining (CBB) and western blot using anti GST antibody.Conclusion: Taken together these data showed that PEP (peroxisomal protein)which containing fibronectin type III and two hydrophobic domains should be assessed by further proteomics analysis to discover it's interactions with other proteins in neural stem differentiated cells.

آمار یکساله:  

بازدید 8910

دانلود 9195 استناد 0 مرجع 0
اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    1392
  • دوره: 

    16
  • شماره: 

    7 (پیاپی 76)
  • صفحات: 

    35-44
تعامل: 
  • استنادات: 

    0
  • بازدید: 

    965
  • دانلود: 

    497
چکیده: 

لطفا برای مشاهده چکیده به متن کامل (PDF) مراجعه فرمایید.

آمار یکساله:  

بازدید 965

دانلود 497 استناد 0 مرجع 0
اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    1392
  • دوره: 

    16
  • شماره: 

    4 (پیاپی 73)
  • صفحات: 

    83-93
تعامل: 
  • استنادات: 

    419
  • بازدید: 

    82
  • دانلود: 

    29
چکیده: 

 لطفا برای مشاهده چکیده به متن کامل (PDF) مراجعه فرمایید.

آمار یکساله:  

بازدید 82

دانلود 29 استناد 419 مرجع 0
نویسندگان: 

WURM F.M.

نشریه: 

NATURE BIOTECHNOLOGY

اطلاعات دوره: 
  • سال: 

    2004
  • دوره: 

    22
  • شماره: 

    11
  • صفحات: 

    1393-1398
تعامل: 
  • استنادات: 

    315
  • بازدید: 

    6404
  • دانلود: 

    9195
کلیدواژه: 
چکیده: 

آمار یکساله:  

بازدید 6404

دانلود 9195 استناد 315 مرجع 0
litScript