مقاله مقاله نشریه

مشخصات مقاله

video

sound

نسخه انگلیسی

بازدید:

154

دانلود:

41

استناد:

اطلاعات مقاله نشریه

عنوان

بررسی القا و مهار تجمع آمیلوئیدی آلبومین سرم انسانی

صفحات

 صفحه شروع 140 | صفحه پایان 150

چکیده

 مقدمه: در بیماری دیابت, آلبومین سرم انسانی تمایل بالایی در اتصال به قند و گلایکه شدن (Glycation) از خود نشان داده است. گلایکه شدن آلبومین سرم انسانی, زمینه را برای تشکیل اشکال تجمعی فراهم می کند.با توجه به عمومیت پدیده تجمع و تشکیل آمیلوئید و دخالت این گونه اشکال تجمعی در بیماری های مرتبط با پروتئین ها, مطالعه بر روی پروتئین های مدل و بدست آوردن اطلاعات بیشتر در مورد چگونگی این پدیده ها, می تواند در مقابله با اشکال تجمعی راهگشا باشد. تحقیقات مربوط به تاثیر ترکیبات شیمیایی کوچک بر فیبریلاسیون پروتئین ها نیز می تواند در راستای طراحی و بهینه سازی این مولکول ها به عنوان دارو, در درمان بیماری های آمیلوئیدی کمک کننده باشد.روش ها: القای تغییرات ساختاری آلبومین سرم انسانی انکوبه شده در بافر گلایسین با pH پایین و در حضور حلال آلی اتانول به مدت 24 ساعت انجام گرفت. ایجاد آمیلویید به کمک روش های اسپکتروسکوپی جذب کنگورد, نشر فلورسانس تیوفلاوین تی, دو رنگنمایی حلقوی (CD) و میکروسکوپ الکترونی عبوری (TEM) بررسی شد. در عین حال, از دو ترکیب به نام سیلیبینین و یدی پامید در جهت بررسی تاثیر آنها در فرایند فیبریلاسیون استفاده شد.یافته ها: آلبومین سرم انسانی در شرایط اسیدی قادر به تشکیل ساختار فیبریلار آمیلوئیدی است و هر دو ترکیب مذکور قادر به کاهش فیبریلاسیون در این پروتئین بودند.نتیجه گیری: در این تحقیق نشان داده شد که آلبومین سرم انسانی بدون گلایکه شدن, استعداد ایجاد اشکال تجمعی را دارد. جهت مهار این پدیده, سیلیبینین نسبت به یدی پامید دارای تاثیر بیشتری بود و می تواند به عنوان داروی بالقوه در مهار آمیلوئید مطرح باشد.

استنادها

  • ثبت نشده است.
  • ارجاعات

  • ثبت نشده است.
  • مقالات مرتبط نشریه ای

    مقالات مرتبط همایشی

  • ثبت نشده است.
  • طرح های مرتبط

  • ثبت نشده است.