مقدمه: در بيماري ديابت، آلبومين سرم انساني تمايل بالايي در اتصال به قند و گلايکه شدن (Glycation) از خود نشان داده است. گلايکه شدن آلبومين سرم انساني، زمينه را براي تشکيل اشکال تجمعي فراهم مي کند.با توجه به عموميت پديده تجمع و تشکيل آميلوئيد و دخالت اين گونه اشکال تجمعي در بيماري هاي مرتبط با پروتئين ها، مطالعه بر روي پروتئين هاي مدل و بدست آوردن اطلاعات بيشتر در مورد چگونگي اين پديده ها، مي تواند در مقابله با اشکال تجمعي راهگشا باشد. تحقيقات مربوط به تاثير ترکيبات شيميايي کوچک بر فيبريلاسيون پروتئين ها نيز مي تواند در راستاي طراحي و بهينه سازي اين مولکول ها به عنوان دارو، در درمان بيماري هاي آميلوئيدي کمک کننده باشد.
روش ها: القاي تغييرات ساختاري آلبومين سرم انساني انکوبه شده در بافر گلايسين با pH پايين و در حضور حلال آلي اتانول به مدت 24 ساعت انجام گرفت. ايجاد آميلوييد به کمک روش هاي اسپکتروسکوپي جذب کنگورد، نشر فلورسانس تيوفلاوين تي، دو رنگنمايي حلقوي (CD) و ميکروسکوپ الکتروني عبوري (TEM) بررسي شد. در عين حال، از دو ترکيب به نام سيليبينين و يدي پاميد در جهت بررسي تاثير آنها در فرايند فيبريلاسيون استفاده شد.
يافته ها: آلبومين سرم انساني در شرايط اسيدي قادر به تشکيل ساختار فيبريلار آميلوئيدي است و هر دو ترکيب مذکور قادر به کاهش فيبريلاسيون در اين پروتئين بودند.
نتيجه گيري: در اين تحقيق نشان داده شد که آلبومين سرم انساني بدون گلايکه شدن، استعداد ايجاد اشکال تجمعي را دارد. جهت مهار اين پديده، سيليبينين نسبت به يدي پاميد داراي تاثير بيشتري بود و مي تواند به عنوان داروي بالقوه در مهار آميلوئيد مطرح باشد.